Itu perbedaan utama Antara PFK-1 dan PFK-2 adalah PFK-1 mengkatalisasi konversi fruktosa 6-fosfat dan ATP menjadi fruktosa 1,6-bifosfat dan ADP sementara PFK-2 mengkatalisasi sintesis fruktosa 2,6-bifosfat dari fruktosa 6- fosfat.
Fosfofructokinase-1 (PFK-1) dan phosphofructokinase-2 (PFK-2) adalah dua enzim. PFK-1 adalah enzim glikolitik yang mengkatalisasi reaksi fruktosa 6-fosfat, mengubahnya menjadi fruktosa 1,6-bishosfat. Ini adalah langkah pembatas laju glikolisis. Ketika kadar glukosa tinggi, dan perlu untuk mengatur glikolisis, PFK-2 mengkatalisasi sintesis fruktosa 2,6-bifosfat dari fruktosa 6-fosfat. Fruktosa 2,6-bifosfat adalah aktivator alosterik yang kuat dari PFK-1 untuk meningkatkan kerusakan glukosa. PFK-2 bukan enzim glikolitik. Tapi, baik PFK-1 dan PFK-2 bertindak pada substrat yang sama.
1. Ikhtisar dan Perbedaan Utama
2. Apa itu PFK-1
3. Apa itu PFK-2
4. Kesamaan-PFK-1 dan PFK-2
5. PFK-1 vs PFK-2 dalam bentuk tabel
6. Ringkasan-PFK-1 vs PFK-2
PFK-1 adalah enzim yang berkomitmen pertama dalam glikolisis. Faktanya, ini adalah enzim pembatas laju glikolisis. Ini mengkatalisasi konversi fruktosa 6-fosfat menjadi fruktosa 1,6-bisphoshate. PFK-1 menggunakan ATP untuk reaksi ini. Oleh karena itu, PFK-1 dipengaruhi oleh konsentrasi ATP. Penghambatan PFK-1 oleh ATP adalah bagian dari loop umpan balik negatif yang mengatur fluks glikolisis dalam keadaan aerobik. Selain oleh ATP, aktivitas PFK-1 diatur oleh beberapa molekul lain, termasuk fruktosa 2,6-bifosfat, amp dan sitrat.
Gambar 01: PFK-1
Fruktosa 2,6-bifosfat adalah aktivator alosterik yang kuat dari PFK-1. Pada kondisi fisiologis, PFK-1 tetap tidak aktif. Saat berinteraksi dengan fruktosa 2,6-bisphoshat, itu menjadi aktif dan merangsang jalur glikolitik untuk meningkatkan kerusakan glukosa. Fluks ke arah glikolisis sangat meningkat oleh fruktosa 2,6-bifosfat karena kemampuan aktivasi alosterik PFK-1. Dengan cara yang sama, AMP juga bertindak sebagai efektor alosterik untuk mengaktifkan PFK-1. Sebaliknya, sitrat bertindak sebagai penghambat alosterik PFK1. Magnesium bertindak sebagai co-factor untuk PFK-1.
Fruktosa 2,6-bifosfat adalah metabolit yang mengatur glikolisis dan glukoneogenesis. PFK-2 atau fosfofruktokinase-2 adalah enzim yang mengkatalisasi sintesis fruktosa 2,6-bifosfat dari fruktosa 6-fosfat. Mirip dengan PFK-1, PFK-2 bertindak pada substrat yang sama. Namun, tidak seperti PFK-1, aktivitas PFK-2 tidak terpengaruh oleh konsentrasi ATP. Fosfoenolpyruvat dan sitrat dapat menghambat enzim ini, sedangkan ortofosfat anorganik dapat merangsang aksi PFK-2.
Gambar 02: PFK-2
Secara struktural, PFK-2 ada dengan fruktosa-2,6-bisfosfatase sebagai enzim bifungsional disingkat PFK-2/FBPase-2. PFK-2 memfosforilasi fruktosa 6-fosfat menggunakan ATP. Di sisi lain, fbpase-2 mendefosforilasi fruktosa 2,6-bifosfat untuk menghasilkan fruktosa 6-fosfat dan PI. Oleh karena itu, PFK-2 memiliki aktivitas kinase dan fosfatase. Saat kadar glukosa tinggi, insulin meningkatkan aktivitas kinase enzim PFK-2 untuk mendorong peningkatan sintesis fruktosa 2,6-bifosfat. Ini merangsang glikolisis karena aktivasi PFK-1 oleh fruktosa 2,6-bifosfat. Sebaliknya, ketika aktivitas fosfatase PFK-2 diekspresikan, ia memecah fruktosa 2,6-bifosfat kembali menjadi fruktosa 6-fosfat, merangsang glukoneogenesis dan menghambat glikolisis.
PFK-1 mengkatalisasi konversi fruktosa 6-fosfat menjadi fruktosa 1,6-bifosfat. Sebaliknya, PFK-2 mengkatalisasi konversi fruktosa 6-fosfat menjadi fruktosa 2,6-bifosfat. Jadi, ini adalah perbedaan utama antara PFK1 dan PFK-2. Tidak seperti PFK-1, PFK-2 memiliki aktivitas kinase dan fosfatase; Oleh karena itu adalah enzim bi-fungsional. Selain itu, fruktosa 2,6-bifosfat adalah aktivator alosterik yang kuat dari PFK-1, sedangkan PFK-2 mengkatalisasi sintesis fruktosa 2,6-bifosfat. Dengan demikian, ini adalah perbedaan lain antara PFK-1 dan PFK-2. Yang paling penting, aktivitas PFK-1 dipengaruhi oleh ATP, sedangkan aktivitas PFK-2 tidak terpengaruh oleh konsentrasi ATP.
Infografis berikut mencantumkan perbedaan antara PFK-1 dan PFK-2 dalam bentuk tabel untuk perbandingan berdampingan.
PFK-1 mengkatalisasi konversi fruktosa 6-fosfat dan ATP menjadi fruktosa 1,6-bifosfat dan ADP. PFK-2 mengkatalisasi sintesis fruktosa 2,6-fosfat dari fruktosa 6-fosfat. Aktivitas PFK-1 dipengaruhi oleh konsentrasi ATP. Sebaliknya, PFK-2 tidak terpengaruh oleh konsentrasi ATP. Yang paling penting, PFK-2 memiliki aktivitas kinase dan fosfatase; Oleh karena itu adalah enzim bi-fungsional. PFK-1 bukan enzim bi-fungsional. Selain itu, PFK-1 adalah enzim glikolisis pembatas laju, sedangkan PFK-2 tidak dianggap sebagai enzim glikolitik. Dengan demikian, ini adalah ringkasan perbedaan antara PFK-1 dan PFK-2.
1. Ros, Susana, dan Almut Schulze. “Menyeimbangkan Fluks Glikolitik: Peran 6-Fosfofructo-2-Kinase/Fruktosa 2,6-Bisfosfatase dalam Metabolisme Kanker.”Kanker & Metabolisme, Biomed Central, 4 Feb. 2013.
2. “Fosfofructokinase 2.”Wikipedia, Wikimedia Foundation, 5 Juli 2021.
1. "Fosfofructokinase 6PFK WPMP" oleh Zephyris di Wikipedia Inggris - ditransfer dari EN.Wikipedia ke Commons oleh Patríciar. (CC BY-SA 3.0) Via Commons Wikimedia
2. "5htk" oleh Deposition Authors: Crochet, R.B.; Visualisasi Penulis: Pengguna: Astrojan -(CC BY -SA 4.0) Via Commons Wikimedia