Perbedaan antara hemoglobin dan mioglobin

Hemoglobin vs mioglobin

Mioglobin dan hemoglobin adalah hemoprotein yang memiliki kemampuan untuk mengikat oksigen molekuler. Ini adalah protein pertama yang memiliki struktur tiga dimensi yang diselesaikan dengan kristalografi sinar-X. Protein adalah polimer asam amino, bergabung melalui ikatan peptida. Asam amino adalah blok bangunan protein. Berdasarkan bentuk keseluruhannya, protein ini dikategorikan di bawah protein globular. Protein globular memiliki bentuk bulat atau ellipsoidal. Sifat berbeda dari protein globular unik ini membantu organisme untuk menggeser molekul oksigen di antara mereka. Situs aktif protein khusus ini terdiri dari besi (II) protoporphyrin IX yang dienkapsulasi dalam saku yang tahan air.

Myoglobin

Mioglobin terjadi sebagai protein monomer di mana globin yang mengelilingi heme. Itu bertindak sebagai pembawa sekunder oksigen di jaringan otot. Saat sel otot beraksi, mereka membutuhkan sejumlah besar oksigen. Sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepat difusi oksigen dan mengambil oksigen untuk saat respirasi yang intens. Struktur tersier mioglobin mirip dengan struktur protein gumpalan yang larut dalam air.

Rantai mioglobin polipeptida memiliki 8 heliks tangan kanan terpisah. Setiap molekul protein mengandung satu gugus heme dan masing -masing residu heme mengandung satu atom besi yang terikat secara terkoordinasi. Oksigen terikat langsung ke atom besi dari kelompok prostetik heme.

Hemoglobin

Hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik di mana masing -masing subunit terdiri dari globin yang mengelilingi heme. Ini adalah pembawa oksigen lebar sistem. Ini mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.

Pada vertebrata, oksigen tersebar melalui jaringan paru -paru ke dalam sel darah merah. Karena hemoglobin adalah tetramer, ia dapat mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen terikat kemudian didistribusikan melalui seluruh tubuh dan diturunkan dari sel darah merah ke sel yang bernafas. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikannya ke paru -paru. Oleh karena itu, hemoglobin berfungsi untuk memberikan oksigen yang dibutuhkan untuk metabolisme seluler dan menghilangkan produk limbah yang dihasilkan, karbon dioksida.

Hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri dari dua subunit α (alpha) dan dua β (beta). Setiap α-subunit memiliki 144 residu, dan masing-masing β-subunit memiliki 146 residu. Karakteristik struktural subunit α (alpha) dan β (beta) mirip dengan mioglobin.

Hemoglobin vs mioglobin

• Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah sementara mioglobin mengangkut atau menyimpan oksigen di otot.

• Myoglobin terdiri dari rantai polipeptida tunggal dan hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida.

• Tidak seperti mioglobin, konsentrasi hemoglobin dalam sel darah merah sangat tinggi.

• Pada awalnya, mioglobin mengikat molekul oksigen dengan sangat mudah dan akhir -akhir ini menjadi jenuh. Proses ikatan ini sangat cepat dalam mioglobin daripada di hemoglobin. Hemoglobin awalnya mengikat oksigen dengan kesulitan.

• Mioglobin terjadi sebagai protein monomer saat hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik.

• Dua jenis rantai polipeptida (dua rantai α dan dua rantai β) hadir dalam hemoglobin.

• Myoglobin dapat mengikat satu molekul oksigen yang disebut monomer, sedangkan hemoglobin dapat mengikat empat molekul oksigen, disebut tetramer.

• Myoglobin mengikat oksigen lebih erat daripada hemoglobin.

• Hemoglobin dapat mengikat dan menurunkan oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti mioglobin.